Preview

Инфекция и иммунитет

Расширенный поиск

РОЛЬ ПЕПТИДОГЛИКАН-РАСПОЗНАЮЩИХ БЕЛКОВ В РЕГУЛЯЦИИ ВРОЖДЁННОГО ИММУННОГО ОТВЕТА

https://doi.org/10.15789/2220-7619-ARO-1244

Полный текст:

Аннотация

В настоящее время число патогенных микроорганизмов устойчивых или толерантных к антибиотикам растет. Для борьбы с ними нужно менять класс антибиотиков, или увеличивать их дозу, или разрабатывать новые антимикробные препараты. Одним из возможных решений данной проблемы является использование механизмов врожденного иммунитета. За время совместной эволюции эукариоты выработали несколько способов защиты от микроорганизмов. Врожденный иммунитет характерен для всех многоклеточных. Главные принципы врожденного иммунитета – распознавание чужеродного и его уничтожение. Распознавание чужеродных агентов происходит с помощью рецепторов, специализированных на узнавании консервативных структур патогенов. Элиминация происходит за счет фагоцитоза и расщепления, например с помощью оксидативного взрыва в фагоцитирующих клетках, системы комплимента или антимикробных пептидов. Основой системы распознавания врожденного иммунитета являются рецепторы опознавания паттернов. В связи с разнообразием патогенов существует множество консервативных структур, характерных для этих патогенов (на пример, липополисахарид, пептидогликан, флагеллин и другие), и множество рецепторов к ним. Семейство пептидогликан-распознающих белков относится к таким рецепторам. Это семейство консервативно, его представители есть и у насекомых, и у рыб, и у млекопитающих. В этой статье рассмотрены функции пептидогликан-распознающих белков насекомых на примере Drosophila melanogaster и млекопитающих. Эти белки экспрессируются в основном в клетках печени (у насекомых в клетках жировой ткани – аналог печени), клетках кишечника, эпидермисе. Многочисленные исследования демонстрируют, что пептидогликан-распознающие белки являются модераторами иммунного ответа. Они выполняют функцию антимикробных белков, регулируют микробиоту, защищают клетки от воспалений. С учётом эволюционной консервативности этих белков и отсутствия у бактерий механизма ускользания от них, перспективным представляется использования пептидогликан-распознающих белков в комплексном подходе к лечению антибиотико-резистентных и антибиотико-толерантных форм микроорганизмов.

Об авторах

Д. А. Слонова
Федеральное государственное бюджетное учреждение «Национальный медицинский исследовательский центр детской гематологии, онкологии и иммунологии имени Дмитрия Рогачева» Министерства здравоохранения Российской Федерации; Автономная некоммерческая образовательная организация высшего профессионального образования “Сколковский институт науки и технологий”
Россия
аспирант, лаборант-исследователь лаборатория молекулярной иммунологии


А. В. Посвятенко
Федеральное государственное бюджетное учреждение «Национальный медицинский исследовательский центр детской гематологии, онкологии и иммунологии имени Дмитрия Рогачева» Министерства здравоохранения Российской Федерации
Россия
к.б.н. старший научный сотрудник лаборатории молекулярной иммунологии


А. В. Кибардин
Федеральное государственное бюджетное учреждение «Национальный медицинский исследовательский центр детской гематологии, онкологии и иммунологии имени Дмитрия Рогачева» Министерства здравоохранения Российской Федерации
Россия
к.б.н. старший научный сотрудник лаборатории молекулярной иммунологии


Г. П. Георгиев
Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт биологии гена Российской академии наук (ИБГ РАН)
Россия
д.б.н., советник РАН, академик, профессор, главный научный сотрудник


Н. В. Гнучев
Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт биологии гена Российской академии наук (ИБГ РАН)
Россия
д.б.н., советник РАН, профессор, член-корреспондент РАН., главный научный сотрудник


С. С. Ларин
Федеральноe государственноe бюджетноe учреждениe «Национальный медицинский исследовательский центр детской гематологии, онкологии и иммунологии имени Дмитрия Рогачева» Министерства здравоохранения Российской Федерации
Россия
к.б.н., заместитель директора по научной работе Высшей школы молекулярной и экспериментальной медицины


Список литературы

1. Yoshida H., Kinoshita K., Ashida M. Purification of a Peptidoglycan Recognition Protein from Hemolymph of the Silkworm , Bombyx mori. J Biol Chem., 1996, Vol. 271, no. 23, pp 13854-13860.

2. Кустикова О.С., Киселев С.Л., Бородулина O.P., Сенин В.М., Афанасьева А.В., Кабишев А.А. Клонирование гена tag7, экспрессирующегося в метастазирующих опухолях мыши // Генетика. – 1996. – Т. 32, №5. – C. 621-628

3. Kang D., Liu G., Lundström A., Gelius E., Steiner H. A peptidoglycan recognition protein in innate immunity conserved from insects to humans. Proc Natl Acad Sci U S A., 1998, Vol. 95 no.17, pp 10078-10082.

4. Kiselev S.L., Kustikova O.S., Korobko E.V., Prokhortchouk E.B., Kabishev A.A., Lukanidin E.M., Georgiev G.P. Molecular cloning and characterization of the mouse tag7 gene encoding a novel cytokine. J Biol Chem., 1998, Vol. 273 no. 29, pp 18633-18639.

5. Guan R., Mariuzza R.A. Peptidoglycan recognition proteins of the innate immune system. Trends Microbiol., 2007, Vol 15 no. 3 pp. 127-134.

6. Royet J., Gupta D., Dziarski R. Peptidoglycan recognition proteins: modulators of the microbiome and inflammation. Nat Rev Immunol., 2011, Vol. 11 no. 12, pp. 837-851.

7. Dziarski R., Gupta D. The peptidoglycan recognition proteins (PGRPs). Genome Biol., 2006, Vol. 7 no. 8, pp. 232.

8. Mirkina I.I., Kibardin A.V., Korneeva E.A., Gnuchev N.V., Georgiev G.P., Kiselev S.L. Cloning and study of new mammalian genes containing the region of structural homology with phage lysozyme. Russian Journal of Genetics, 2000, Vol. 36 no 11, pp. 1492-1500.

9. Wang Z.M., Li X., Cocklin R.R., Wang M., Wang M., Fukase K., Inamura S., Kusumoto S., Gupta D., Dziarski R. Human peptidoglycan recognition protein-L is an N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase. J Biol Chem., 2003, Vol 278 no. 49, pp. 49044-49052

10. Mellroth P., Karlsson J., Steiner H. A scavenger function for a Drosophila peptidoglycan recognition protein. J Biol Chem., 2003, Vol. 278 no. 9, pp. 7059-7064

11. Gelius E., Persson C., Karlsson J., Steiner H. A mammalian peptidoglycan recognition protein with N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity. Biochem Biophys Res Commun., 2003, Vol. 306 no. 4, pp. 988-994.

12. Werner T., Liu G., Kang D., Ekengren S., Steiner H., Hultmark D. A family of peptidoglycan recognition proteins in the fruit fly Drosophila melanogaster. Proc Natl Acad Sci U S A., 2000, Vol. 97 no. 25, pp. 13772-13777.

13. Bischoff V., Vignal C., Boneca I.G., Michel T., Hoffmann J.A., Royet J. Function of the drosophila pattern-recognition receptor PGRP-SD in the detection of Gram-positive bacteria. Nat Immunol., 2004, Vol. 5 no. 11, pp. 1175-1180.

14. Gobert V., Gottar M., Matskevich A.A., Rutschmann S., Royet J., Belvin M., Hoffmann J.A., Ferrandon D. Dual activation of the Drosophila toll pathway by two pattern recognition receptors. Science, 2003, Vol. 302 no. 5653, pp.2126-2130.

15. Ferrandon D., Imler J.L., Hetru C., Hoffmann J.A. The Drosophila systemic immune response: sensing and signalling during bacterial and fungal infections. Nat Rev Immunol., 2007, Vol. 7 no. 11, pp.862-874.

16. Jang I.H., Chosa N., Kim S.H., Nam H.J., Lemaitre B., Ochiai M., Kambris Z., Brun S., Hashimoto C., Ashida M., Brey P.T., Lee W.J. A Spätzle-processing enzyme required for toll signaling activation in Drosophila innate immunity. Dev Cell., 2006, Vol. 10 no. 1, pp. 45-55.

17. Lemaitre B., Hoffmann J. The host defense of Drosophila melanogaster. Annu Rev Immunol., 2007, Vol. 25, pp. 697-743.

18. Ligoxygakis P., Pelte N., Hoffmann J.A., Reichhart J.M. Activation of Drosophila Toll during fungal infection by a blood serine protease. Science., 2002, Vol. 297 no. 5578, pp.114-116.

19. Weber A.N., Tauszig-Delamasure S., Hoffmann J.A., Lelièvre E., Gascan H., Ray K.P., Morse M.A., Imler J.L., Gay N.J. Binding of the Drosophila cytokine Spätzle to Toll is direct and establishes signaling. Nat Immunol., 2003, Vol. 4 no. 8, pp. 794-800.

20. Hoffmann J.A. The immune response of Drosophila. Nature., 2003, Vol. 426 no. 6962, pp. 33-38.

21. Choe K.M., Werner T., Stöven S., Hultmark D., Anderson K.V. Requirement for a peptidoglycan recognition protein (PGRP) in Relish activation and antibacterial immune responses in Drosophila. Science., 2002, Vol. 296 no. 5566, pp. 359-362.

22. Gottar M., Gobert V., Michel T., Belvin M., Duyk G., Hoffmann J.A., Ferrandon D., Royet J. The Drosophila immune response against Gram-negative bacteria is mediated by a peptidoglycan recognition protein. Nature., 2002, Vol. 416 no. 6881, pp. 640-644.

23. Rämet M., Manfruelli P., Pearson A., Mathey-Prevot B., Ezekowitz R.A. Functional genomic analysis of phagocytosis and identification of a Drosophila receptor for E. coli. Nature., 2002, Vol. 416 no. 6881, pp. 644-648.

24. Kaneko T., Goldman W.E., Mellroth P., Steiner H., Fukase K., Kusumoto S., Harley W., Fox A., Golenbock D., Silverman N. Monomeric and polymeric gram-negative peptidoglycan but not purified LPS stimulate the Drosophila IMD pathway. Immunity., 2004, Vol. 20 no. 5, pp. 637-649.

25. Chang C.I., Chelliah Y., Borek D., Mengin-Lecreulx D., Deisenhofer J. Structure of tracheal cytotoxin in complex with a heterodimeric pattern-recognition receptor. Science., 2006, Vol. 311 no. 5768, pp. 1761-1764.

26. Basbous N., Coste F., Leone P., Vincentelli R., Royet J., Kellenberger C., Roussel A. The Drosophila peptidoglycan-recognition protein LF interacts with peptidoglycan-recognition protein LC to downregulate the Imd pathway. EMBO Rep., 2011, Vol. 12 no. 4, pp. 327-333.

27. Maillet F., Bischoff V., Vignal C., Hoffmann J., Royet J. The Drosophila peptidoglycan recognition protein PGRP-LF blocks PGRP-LC and IMD/JNK pathway activation. Cell Host Microbe., 2008, Vol. 3 no. 5, pp. 293-303.

28. Werner T., Borge-Renberg K., Mellroth P., Steiner H., Hultmark D. Functional diversity of the Drosophila PGRP-LC gene cluster in the response to lipopolysaccharide and peptidoglycan. J Biol Chem., 2003, Vol. 278 no. 29, pp. 26319-26322

29. Yano T., Mita S., Ohmori H., Oshima Y., Fujimoto Y., Ueda R., Takada H., Goldman W.E., Fukase K., Silverman N., Yoshimori T., Kurata S. Autophagic control of listeria through intracellular innate immune recognition in drosophila. Nat Immunol., 2008, Vol. 9 no. 8, pp. 908-916

30. Kaneko T., Yano T., Aggarwal K., Lim J.H., Ueda K., Oshima Y., Peach C., Erturk-Hasdemir D., Goldman W.E., Oh B.H., Kurata S., Silverman N. PGRP-LC and PGRP-LE have essential yet distinct functions in the drosophila immune response to monomeric DAP-type peptidoglycan. Nat Immunol., 2006, Vol. 7 no. 7, pp. 715-723

31. Neyen C., Runchel C., Schüpfer F., Meier P., Lemaitre B. The regulatory isoform rPGRP-LC induces immune resolution via endosomal degradation of receptors. Nat Immunol., 2016, Vol. 17 no. 10, pp. 1150-1158

32. Charroux B., Capo F., Kurz C.L., Peslier S., Chaduli D., Viallat-Lieutaud A., Royet J. Cytosolic and Secreted Peptidoglycan-Degrading Enzymes in Drosophila Respectively Control Local and Systemic Immune Responses to Microbiota. Cell Host Microbe., 2018, Vol. 23 no. 2, pp. 215-228.e4.

33. Royet J., Dziarski R. Peptidoglycan recognition proteins: pleiotropic sensors and effectors of antimicrobial defences. Nat Rev Microbiol., 2007, Vol. 5 no. 4, pp. 264-277.

34. Mellroth P., Steiner H. PGRP-SB1: an N-acetylmuramoyl L-alanine amidase with antibacterial activity. Biochem Biophys Res Commun., 2006, Vol. 350 no. 4, pp. 994-999.

35. Кибардин А.В., Миркина И.И., Закеева И.Р., Баранова Е.В., Георгиев Г.П., Киселев С.Л. Анализ экспрессии белков, кодируемых семейством генов tag7/tagB(PGRP-S,L), в клетках периферической крови человека. // Генетика. – 2003. – Т. 39, №2. – C. 185-189

36. Liu C., Xu Z., Gupta D., Dziarski R. Peptidoglycan recognition proteins: a novel family of four human innate immunity pattern recognition molecules. J Biol Chem., 2001, Vol. 276 no.37, pp. 34686-34694.

37. Tydell C.C., Yount N., Tran D., Yuan J., Selsted M.E. Isolation, characterization, and antimicrobial properties of bovine oligosaccharide-binding protein. A microbicidal granule protein of eosinophils and neutrophils. J Biol Chem., 2002, Vol. 277 no. 22, pp. 19658-19664.

38. Tydell C.C., Yuan J., Tran P., Selsted M.E. Bovine peptidoglycan recognition protein-S: antimicrobial activity, localization, secretion, and binding properties. J Immunol., 2006, Vol. 176 no. 2, pp. 1154-1162.

39. Kibardin A.V., Mirkina I.I., Baranova E.V., Zakeyeva I.R., Georgiev G.P., Kiselev S.L. The differentially spliced mouse tagL gene, homolog of tag7/PGRP gene family in mammals and Drosophila, can recognize Gram-positive and Gram-negative bacterial cell wall independently of T phage lysozyme homology domain. J Mol Biol., 2003, Vol. 326 no. 2, pp. 467-474.

40. Saha S., Qi J., Wang S., Wang M., Li X., Kim Y.G., Núñez G., Gupta D., Dziarski R. PGLYRP-2 and Nod2 are both required for peptidoglycan-induced arthritis and local inflammation. Cell Host Microbe., 2009, Vol. 5 no. 2, pp. 137-150

41. Lu X., Wang M., Qi J., Wang H., Li X., Gupta D., Dziarski R. Peptidoglycan recognition proteins are a new class of human bactericidal proteins. J Biol Chem., 2006, Vol. 281 no. 9, pp. 5895-5907.

42. Mathur P., Murray B., Crowell T., Gardner H., Allaire N., Hsu Y.M., Thill G., Carulli J.P. Murine peptidoglycan recognition proteins PglyrpIalpha and PglyrpIbeta are encoded in the epidermal differentiation complex and are expressed in epidermal and hematopoietic tissues. Genomics., 2004, Vol. 83 no. 6, pp. 1151-1163.

43. Uehara A., Sugawara Y., Kurata S., Fujimoto Y., Fukase K., Kusumoto S., Satta Y., Sasano T., Sugawara S., Takada H. Chemically synthesized pathogen-associated molecular patterns increase the expression of peptidoglycan recognition proteins via toll-like receptors, NOD1 and NOD2 in human oral epithelial cells. Cell Microbiol., 2005, Vol. 7 no. 5, pp. 675-686.

44. Wang M., Liu L.H., Wang S., Li X., Lu X., Gupta D., Dziarski R. Human peptidoglycan recognition proteins require zinc to kill both gram-positive and gram-negative bacteria and are synergistic with antibacterial peptides. J Immunol., 2007, Vol. 178 no. 5, pp. 3116-3125.

45. Kibardin A., Karpova T., Sapenko T., Vazquez-Boland J.A., Kiselev S., Ermolaeva S. Mammalian peptidoglycan recognition protein TagL inhibits Listeria monocytogenes invasion into epithelial cells. FEMS Immunol Med Microbiol., 2006, Vol. 46 no. 2, pp. 284-290.

46. Dziarski R., Gupta D. Mammalian PGRPs: novel antibacterial proteins. Cell Microbiol., 2006, Vol. 8 no. 7, pp. 1059-1069.

47. Dziarski R., Kashyap D.R., Gupta D. Mammalian peptidoglycan recognition proteins kill bacteria by activating two-component systems and modulate microbiome and inflammation. Microb Drug Resist., 2012, Vol. 18 no. 3, pp. 280-285.

48. Kashyap D.R., Wang M., Liu L.H., Boons G.J., Gupta D., Dziarski R. Peptidoglycan recognition proteins kill bacteria by activating protein-sensing two-component systems. Nat Med., 2011, Vol. 17 no. 6, pp. 676-683

49. Hyyryläinen H.L., Bolhuis A., Darmon E., Muukkonen L., Koski P., Vitikainen M., Sarvas M., Prágai Z., Bron S., van Dijl J.M., Kontinen V.P. A novel two-component regulatory system in Bacillus subtilis for the survival of severe secretion stress. Mol Microbiol., 2001, Vol. 41 no. 5, pp. 1159-1172.

50. Kohanski M.A., Dwyer D.J., Wierzbowski J., Cottarel G., Collins J.J. Mistranslation of membrane proteins and two-component system activation trigger antibiotic-mediated cell death. Cell., 2008, Vol. 135 no. 4, pp. 679-690

51. Liu C., Gelius E., Liu G., Steiner H., Dziarski R. Mammalian peptidoglycan recognition protein binds peptidoglycan with high affinity, is expressed in neutrophils, and inhibits bacterial growth. J Biol Chem., 2000, Vol. 275 no. 32, pp. 24490-24499.

52. Lim J.H., Kim M.S., Kim H.E., Yano T., Oshima Y., Aggarwal K., Goldman W.E., Silverman N., Kurata S., Oh B.H. Structural basis for preferential recognition of diaminopimelic acid-type peptidoglycan by a subset of peptidoglycan recognition proteins. J Biol Chem., 2006, Vol. 281 no. 12, pp. 8286-8295.

53. De Marzi M.C., Todone M., Ganem M.B., Wang Q., Mariuzza R.A., Fernández M.M., Malchiodi E.L. Peptidoglycan recognition protein-peptidoglycan complexes increase monocyte/macrophage activation and enhance the inflammatory response. Immunology., 2015, Vol. 145 no. 3, pp. 429-442.

54. Zenhom M., Hyder A., Kraus-Stojanowic I., Auinger A., Roeder T., Schrezenmeir J. PPARγ-dependent peptidoglycan recognition protein 3 (PGlyRP3) expression regulates proinflammatory cytokines by microbial and dietary fatty acids. Immunobiology., 2011, Vol. 216 no. 6, pp. 715-724.

55. Saha S., Jing X., Park S.Y., Wang S., Li X., Gupta D., Dziarski R. Peptidoglycan recognition proteins protect mice from experimental colitis by promoting normal gut flora and preventing induction of interferon-gamma. Cell Host Microbe., 2010, Vol. 8 no. 2, pp. 147-162.

56. Shrivastav A., Dabrowski A.N., Conrad C., Baal N., Hackstein H., Plog S., Dietert K., Gruber A.D., N'Guessan P.D., Aly S., Suttorp N., Zahlten J. Peptidoglycan Recognition Protein 3 Does Not Alter the Outcome of Pneumococcal Pneumonia in Mice. Front Microbiol., 2018, Vol. 9 no. 103.

57. Тутельян А.В., Гапонов А.М., Писарев В.М., Эльрегистан Г.И. Дормантное состояние микроорганизмов и профилактика инфекций, связанных с оказанием медицинской помощи // Терапевтический Архив. – 2015. – Т. 87, №11. – C. 103-108

58. Слонова Д.А., Посвятенко А.В., Сысолятина Е.В., Еромолаева С.А., Кибардин А.В., Лысюк Е.Ю., Гапонов А.М., Гнучев Н.В., Георгиев Г.П., Ларин С.С. Влияние пептидогликан-распознающего белка Tag-7/PGLYRP-1 на внутриклеточное выживание Listeria monocytogenes // Медицинская иммунология. – 2017. – Т. 19, №S. – C. 83


Дополнительные файлы

1. Метаданные
Тема
Тип Прочее
Скачать (18KB)    
Метаданные
2. Титульный лист
Тема
Тип Исследовательские инструменты
Скачать (14KB)    
Метаданные
3. Резюме
Тема
Тип Исследовательские инструменты
Скачать (16KB)    
Метаданные
4. Рисунок_1. Схема доменной структуры пептидогликан-распознающих белков Drosophila melanogaster и млекопитающих
Тема
Тип Прочее
Скачать (363KB)    
Метаданные
5. Подписи авторов
Тема
Тип Прочее
Скачать (1MB)    
Метаданные
6. Литература
Тема
Тип Прочее
Скачать (34KB)    
Метаданные
7. Figure_1. Domain structure of Drosophila melanogaster and mammalian peptidoglycan recognition proteins
Тема
Тип Прочее
Скачать (364KB)    
Метаданные
8. Резюме
Тема
Тип Прочее
Скачать (16KB)    
Метаданные
9. Названия рисунков и подписи к ним
Тема
Тип Прочее
Скачать (12KB)    
Метаданные
10. Рисунок 1. Схема доменной структуры пептидогликан-распознающих белков Drosophila melanogaster и млекопитающих.
Тема
Тип Прочее
Скачать (375KB)    
Метаданные
11. Неозаглавлен
Тема
Тип Исследовательские инструменты
Скачать (123KB)    
Метаданные

Для цитирования:


Слонова Д.А., Посвятенко А.В., Кибардин А.В., Георгиев Г.П., Гнучев Н.В., Ларин С.С. РОЛЬ ПЕПТИДОГЛИКАН-РАСПОЗНАЮЩИХ БЕЛКОВ В РЕГУЛЯЦИИ ВРОЖДЁННОГО ИММУННОГО ОТВЕТА. Инфекция и иммунитет. 2019;. https://doi.org/10.15789/2220-7619-ARO-1244

For citation:


Slonova D.A., Posvyatenko A.V., Kibardin A.V., Georgiev G.P., Gnuchev N.V., Larin S.S. A ROLE OF PEPTIDOGLYCAN RECOGNITION PROTEINS IN REGULATING INNATE IMMUNE RESPONSE. Russian Journal of Infection and Immunity. 2019;. (In Russ.) https://doi.org/10.15789/2220-7619-ARO-1244

Просмотров: 11


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2220-7619 (Print)
ISSN 2313-7398 (Online)