Preview

Инфекция и иммунитет

Расширенный поиск

АНТИМИКРОБНЫЕ ПЕПТИДЫ КАК ПЕРСПЕКТИВНЫЕ СРЕДСТВА ТЕРАПИИ ПЕРВИЧНЫХ ВИРУСНЫХ ПНЕВМОНИЙ

Полный текст:

Аннотация

Пандемия COVID-19, начавшаяся в марте 2020 г., вновь привлекла внимание к проблеме терапии первичных вирусных пневмоний (ПВП), когда поражение тканей нижних отделов респираторного тракта, включая функционально важные альвеоциты, происходит в результате инфицирования клеток патогенами из царства Virae. В то время, как лечение пневмоний бактериальной этиологии опирается на базовый подход, связанный с применением антибиотиков (эффективность которых требуется всё чаще верифицировать в связи с «проклятием эффекта резистентности» – однако это не отменяет существо базового подхода), эффективное лечение ПВП осуществимо лишь при наличии этиотропных противовирусных препаратов, которых катастрофически недостаточно. В случае вируса гриппа А (Articulavirales: Orthomyxoviridae, Alphainfluenzavirus) этиотропные препараты известны со второй половины прошлого века. Однако консенсус среди клиницистов отсутствует по отношению к особо опасным коронавирусам (Nidovirales: Coronaviridae, Betacoronavirus) человека, под эгидой опасности которых развивается мировая эпидемиология XXI века: SARS-CoV (подрод Sarbecovirus), MERS-CoV (Merbecovirus), SARS-CoV-2 (Sarbecovirus). И следует готовиться к тому, что увеличение плотности населения и масштабирование процессов антропогенного воздействия на экосистемы увеличивает вероятность преодоления межвидовых барьеров природно-очаговыми вирусами и их проникновения в человеческую популяцию с неблагоприятными эпидемическими последствиями. Поэтому терапия ПВП уже в ближайшее время должна получить системное развитие. Платформой для разработки такой системы могли бы стать антимикробные пептиды (АМП), представляющие собой элементы неспецифического врожденного иммунитета к широкому кругу инфекционных патогенов: бактерий (Bacteria), микроскопических грибов (Fungi) и вирусов (Virae). В представленном обзоре обосновывается выбор указанной платформы и приводятся известные примеры успешного использования АМП в лечении ПВП и связанных с ними патологических состояний.

Об авторах

Михаил Юрьевич Щелканов
Дальневосточный федеральный университет (Владивосток), ФНЦ Биоразнообразия ДВО РАН (Владивосток), ННЦ морской биологии ДВО РАН (Владивосток)
Россия

SPIN-код: 5736-7230

orcid.org/0000-0001-8610-7623



Александр Васильевич Цыбульский
Дальневосточный федеральный университет
Россия
Школа естственных наук


Владимир Гергиевич Дедков
Санкт-Петербургский научно-исследовательский институт эпидемиологии и микробиологии имени Пастера
Россия


Ирина Вячеславовна Галкина
Дальневосточный федеральный университет
Россия


Виктор Васильевич Малеев
Центральный научно-исследовательский институт эпидемиологии
Россия


Список литературы

1. Агаджанян Н.А., Смирнов В.М. Нормальная физиология. – М.: МИА, 2009. – 520 с.

2. Вирусы и вирусные инфекции человека и животных. Руководство по вирусологии. Ред.: Д.К. Львов. М.: МИА, 2013. 1200 с.

3. Жаркова М.С., Орлов Д.С., Кокряков В.Н., Шамова О.В. Антимикробные пептиды млекопитающих: классификация, биологическая роль, перспективы практического применения // Вестник СПбГУ. 2014. Сер. 3. Вып. 1. С. 98-114.

4. Колобухина Л.В., Малышев Н.А., Меркулова Л.Н., Бурцева Е.И., Щелканов М.Ю. Изучение эффективности и безопасности нового противовирусного препарата Ингавирин® при лечении больных гриппом // Русский медицинский журнал. 2008. Т. 16, № 22. С. 1502-1506.

5. Колобухина Л.В., Меркулова Л.Н., Бурцева Е.И., Щелканов М.Ю. Осельтамивир (Tamiflu™): возможность высокоэффективного лечения гриппа // Русский медицинский журнал. 2008. Т. 16, № 2. С. 69-73.

6. Колобухина Л.В., Меркулова Л.Н., Малышев Н.А., Кружкова И.С., Щелканов М.Ю., Бурцева Е.И., Исаева Е.И., Лаврищева В.В., Базарова М.В., Арсеньева Т.В., Амброси О.Е., Суточникова О.А., Чучалин А.Г., Львов Д.К. Стратегия ранней противовирусной терапии при гриппе как профилактика тяжёлых осложнений // Пульмонология. Приложение. 2010. № 1. С. 9-14.

7. Колобухина Л.В., Меркулова Л.Н., Щелканов М.Ю., Бурцева Е.И., Шевченко Е.С., Лаврищева В.В., Базарова М.В., Сафонова О.А., Малышев Н.А., Львов Д.К., Суточникова О.А., Чучалин А.Г. Первый опыт применения Ингавирина при лечении больных гриппом, вызванным новым пандемическим вирусом A / H1N1 swl // Consilium medicum. 2009. Т. 11, № 11. С. 3–6.

8. Колобухина Л.В., Щелканов М.Ю., Меркулова Л.Н., Базарова М.В., Бурцева Е.И., Самохвалов Е.И., Альховский С.В., Прилипов А.Г., Федякина И.Т., Львов Д.Н., Прошина Е.С., Аристова В.А., Морозова Т.Н., Суточникова О.А., Пономаренко Р.А., Малышев Н.А., Маслов А.И., Чучалин А.Г. Этиотропная терапия гриппа: уроки последней пандемии // Вестник РАМН. 2011. № 5. С. 35–40.

9. Лаврищева В.В., Бурцева Е.И., Хомяков Ю.Н., Шевченко Е.С., Оскерко Т.А., Иванова С.М., Данилевская М.М., Щелканов М.Ю., Федякина И.Т., Альховский С.В., Прилипов А.Г., Журавлёва М.В., Колобухина Л.В., Малышев Н.А., Львов Д.К. Этиология летальных пневмоний в период развития пандемии, вызванной вирусом гриппа А (H1N1) pdm09 в России // Вопросы вирусологии. 2013. Т. 58, № 3. С. 17-21.

10. Львов Д.К., Богданова В.С., Кириллов И.М., Щелканов М.Ю., Бурцева Е.И., Бовин Н.В., Федякина И.Т., Прилипов А.Г., Альховский С.В., Самохвалов Е.И., Прошина Е.С., Кириллова Е.С., Сыроешкин А.В. Эволюция пандемического вируса гриппа А (H1N1) pdm09 в 2009-2016 гг.: динамика рецепторной специфичности первой субъединицы гемагглютинина (HA1) // Вопросы вирусологии. 2019. Т. 64, № 2. С. 63-72.

11. Львов Д.К., Бурцева Е.И., Прилипов А.Г., Базарова М.В., Колобухина Л.В., Меркулова Л.Н., Малышев Н.А., Дерябин П.Г., Федякина И.Т., Садыкова Г.К., Усачев Е.В., Щелканов М.Ю., Шевченко Е.С., Трушакова С.В., Иванова В.Т., Белякова Н.В., Оскерко Т.А., Алипер Т.И. Изоляция 24.05.2009 и депонирование в Государственную коллекцию вирусов (ГКВ N 2452 от 24.05.2009) первого штамма А/Moscow/01/2009 (H1N1) swl, подобного свиному вирусу A (H1N1) от первого выявленного 21.05.2009 больного в г. Москве // Вопросы вирусологии. 2009. Т. 54, № 5. С. 10-14.

12. Львов Д.К., Бурцева Е.И., Прилипов А.Г., Богданова В.С., Щелканов М.Ю., Бовин Н.В., Самохвалов Е.И., Федякина И.Т., Дерябин П.Г., Колобухина Л.В., Штыря Ю.А., Шевченко Е.С., Малышев Н.А., Меркулова Л.Н., Базарова М.В., Маслов А.И., Ищенко Н.М., Исхакова Е.А., Альховский С.В., Гребенникова Т.В., Садыкова Г.К., Львов Д.Н., Журавлёва М.М., Ямникова С.С., Шляпникова О.В., Поглазов А.Б., Трушакова С.В., Лаврищева В.В., Аристова В.А., Прошина Е.С., Верещагин Н.Н., Кузьмичёв А.Г., Яшкулов К.Б., Джамбинов С.Д., Бушкиева Б.Ц., Елисеева С.М., Быстраков С.И., Соколова И.А., Джапаридзе Н.И., Леденёв Ю.А., Росоловский А.П., Гареев Р.В., Болдырева В.В., Ананьев В.Ю., Баранов Н.И., Гореликов В.Н., Гарбуз Ю.А., Резник В.И., Иванов Л.И., Здановская Н.И., Сергеева Н.М., Подолянко И.А., Еловский О.В., Громова М.А., Калаева Е.Е., Григорьев С.Н., Еремеева Ю.В., Довгаль М.В., Феделеш И.Ю., Сахарова Е.А., Буртник В.И., Авдошина Л.Н., Шапиро Н.П., Маслов Д.В., Янович В.А., Отт В.А., Лебедев Г.Б. Возможная связь летальной пневмонии с мутациями пандемического вируса гриппа А / H1N1 swl в рецептор-связывающем сайте субъединицы НА1 гемагглютинина // Вопросы вирусологии. 2010. Т. 55, № 4. С. 4-9.

13. Львов Д.К., Малышев Н.А., Колобухина Л.В., Меркулова Л.Н., Бурцева Е.И., Щелканов М.Ю., Базарова М.В. Грипп, вызванный новым пандемическим вирусом А / H1N1 swl: клиника, диагностика, лечение. Методические рекомендации. М.: Департамент здравоохранения г. Москвы, 2009. 18 с.

14. Львов Д.К., Щелканов М.Ю., Бовин Н.В., Малышев Н.А., Чучалин А.Г., Колобухина Л.В., Прилипов А.Г., Богданова В.С., Альховский С.В., Самохвалов Е.И., Федякина И.Т., Бурцева Е.И., Дерябин П.Г., Журавлёва М.М., Шевченко Е.С., Лаврищева В.В., Львов Д.Н., Прошина Е.С., Стариков Н.С., Морозова Т.Н., Базарова М.В., Григорьева Т.А., Кириллов И.М., Шидловская Е.В., Келли Е.И., Маликов В.Е., Яшкулов К.Б., Ананьев В.Ю., Баранов Н.И., Гореликов В.Н., Цой О.В., Гарбуз Ю.А., Резник В.И., Иванов Л.И., Феделеш И.Ю., Пономаренко Р.А., Сахарова Е.А., Лебедев Г.Б., Маслов А.И. Корреляция между рецепторной специфичностью штаммов пандемического вируса гриппа А (H1N1) pdm09, изолированных в 2009 2011 гг., структурой рецептор-связывающего сайта и вероятностью развития летальной первичной вирусной пневмонии // Вопросы вирусологии. 2012. Т. 57, № 1. С. 14-20.

15. Львов Д.К., Яшкулов К.Б., Прилипов А.Г., Бурцева Е.И., Щелканов М.Ю., Шляпникова О.В., Поглазов А.Б., Джамбинов С.Д., Федякина И.Т., Бушкиева Б.Ц., Львов Д.Н., Садыкова Г.К., Журавлёва М.М., Альховский С.В., Самохвалов Е.И., Трушакова С.В., Лаврищева В.В., Верещагин Н.Н., Михаляева Л.Б., Дарбакова Т.А., Лиманская О.С., Джапаридзе Н.И., Имкенова Л.Н., Леденев Ю.А., Болдырева В.В., Иванов Л.И., Здановская Н.И. Обнаружение аминокислотных замен аспарагиновой кислоты на глицин и глутаминовую кислоту в рецептор-связывающем сайте гемагглютинина в штамме пандемического вируса гриппа H1N1 от больных с летальным исходом и со средне-тяжелой формой заболевания // Вопросы вирусологии. 2010. Т. 55, № 3. С. 15-18.

16. Медицинская вирусология. Ред.: Д.К. Львов. М.: МИА, 2008. 656 c.

17. Мусин Х.Г. Антимикробные пептиды – потенциальная замена традиционным антибиотикам // Инфекция и иммунитет. 2018. Т. 8, № 3. С. 295-308.

18. Никифоров В.В., Колобухина Л.В., Сметанина С.В., Мазанкова Л.Н., Плавунов Н.Ф., Щелканов М.Ю., Суранова Т.Г., Шахмарданов М.З., Бургасова О.А., Кардонова Е.В., Базарова М.В., Антипят Н.А., Серова М.А., Орлова Н.В., Забозлаев Ф.Г., Кружкова И.С., Кадышев В.А. Новая коронавирусная инфекция (COVID-19): этиология, эпидемиология, клиника, диагностика, лечение и профилактика. Учебно-методическое пособие. М.: Департамент здравоохранения города Москвы, 2020. 71 с.

19. Одинцова Т.И., Слезина М.П., Истомина Е.А. Тионины растений: строение, биологические функции и перспективы использования в биотехнологии // Вавилонский журнал генетики и селекции. 2018. Т. 22, № 6. С. 667-675.

20. Пашковская А.А., Борисенко В., Вули Г.А., Мелик-Нубаров Н.С., Антоненко Ю.Н. Взаимодействие синтетических амфифильных полианионов с положительно заряженным пептидом грамицидином на плоской бислойной липидной мембране // Биологические мембраны. 2004. Т. 21, № 1. С. 65-71.

21. Попова А.Ю., Ежлова Е.Б., Демина Ю.В., Омариев З.М. Эпидемиология и профилактика внебольничных пневмоний // Инфекционные болезни: новости, мнения, обучение. 2019. Т. 8, № 2. С. 43-48.

22. Пульмонология. Национальное руководство / Ред.: А.Г. Чучалин. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2016. – 800 с.

23. Чучалин А.Г. Тяжёлый острый респираторный синдром // Терапевтический архив. 2004. № 3. С. 5-11.

24. Щелканов М.Ю. Анализ подходов к классификации ВИЧ. Дис. … канд.наук. Долгопрудный (Московская обл.): МФТИ, 1998. 193 с.

25. Щелканов М.Ю., Ананьев В.Ю., Кузнецов В.В., Шуматов В.Б. Ближневосточный респираторный синдром: когда вспыхнет тлеющий очаг? // Тихоокеанский медицинский журнал. 2015. № 2. С. 94-98.

26. Щелканов М.Ю., Ананьев В.Ю., Кузнецов В.В., Шуматов В.Б. Эпидемическая вспышка Ближневосточного респираторного синдрома в Республике Корея (май-июль 2015 г.): причины, динамика, выводы // Тихоокеанский медицинский журнал. 2015. № 3. С. 25-29.

27. Щелканов М.Ю., Колобухина Л.В., Бургасова О.А., Кружкова И.С., Малеев В.В. COVID-19: этиология, клиника, лечение // Инфекция и иммунитет. 2020. Т. 10, № 3. С. 421-445.

28. Щелканов М.Ю., Колобухина Л.В., Львов Д.К. Грипп: история, клиника, патогенез // Лечащий врач. 2011. № 10. С. 33–38.

29. Щелканов М.Ю., Колобухина Л.В., Львов Д.К. Коронавирусы человека (Nidovirales, Coronaviridae): возросший уровень эпидемической опасности // Лечащий врач. 2013. № 10. С. 49-54.

30. Щелканов М.Ю., Попов А.Ф., Симакова А.И., Зенин И.В., Прошина Е.С., Кириллов И.М., Дмитриенко К.А., Шевчук Д.В. Патогенез гриппа: механизмы модуляции белками возбудителя // Журнал инфектологии. 2015. Т. 7, № 2. С. 31-46.

31. Щелканов М.Ю., Попова А.Ю., Дедков В.Г., Акимкин В.Г., Малеев В.В. История изучения и современная классификация коронавирусов (Nidovirales: Coronaviridae) // Инфекция и иммунитет. 2020. Т. 10, № 2. С. 221-246.

32. Щелканов М.Ю., Федякина И.Т., Прошина Е.С., Пономаренко Р.А., Львов Д.Н., Чумаков В.М., Галкина И.В., Бурцева Е.И., Львов Д.К. Таксономическая структура Orthomyxoviridae: современное состояние и ближайшие перспективы // Вестник РАМН. 2011. № 5. С. 12-19.

33. Щелканов М.Ю., Шибнев В.А., Финогенова М.П., Федякина И.Т., Гараев Т.М., Маркова Н.В., Кирилов И.М. Противовирусная активность производных адамантана в отношении вируса гриппа А (H1N1) pdm2009 на модели in vivo // Вопросы вирусологии. 2014. Т. 59, № 2. С. 37-40.

34. Юсупова Р.И., Курмаева А.И., Потапова М.В., Кулагина Е.М., Барабанов В.П. Суспензия клеток микроорганизмов как коллоидная система. Часть 2. Поверхностный заряд и электрокинетический свойства дрожжевых и бактериальных суспензий // Вестник Казанского технологического университета. 2013. Т. 16, № 4. С. 189-191.

35. Abe K., Nozaki A., Tamura K., Ikeda M., Naka K., Dansako H., Hoshino H., Tanaka K., Kato N. Tandem repeats of lactoferrin-derived anti-hepatitis C virus peptide enhance antiviral activity in cultured human hepatocytes // Microbiol Immunol., 2007, vol. 51, no. 1, pp. 117-125.

36. Albiol Matanic V.C., Castilla V. Antiviral activity of antimicrobial cationic peptides against Junin virus and herpes simplex virus // Int. J. Antimicrob. Agents, 2004, vol. 23, no. 4, pp. 382-389.

37. Alghrair Z.K., Fernig D.G., Ebrahimi B. Enhanced inhibition of influenza virus infection by peptide-noble-metal nanoparticle conjugates // Beilstein J. Nanotechnol., 2019, vol. 10, pp. 1038-1047.

38. Banaschewski B.J.H., Veldhuizen E.J.A., Keating E., Haagsman H.P., Zuo Y.Y., Yamashita C.M., Veldhuizen R.A.W. Antimicrobial and biophysical properties of surfactant supplemented with an antimicrobial peptide for treatment of bacterial pneumonia // Antimicrob. Agents Chemother., 2015, vol. 59, no. 6, pp. 3075-3083.

39. Band V.I., Weiss D.S. Mechanisms of antimicrobial peptide resistance in gram-negative bacteria // Antibiotics (Basel), 2015, vol. 4, pp. 18-41.

40. Brogden K.A. Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria? // Nat. Rev. Microbiol., 2005, vol. 3, no. 3, pp. 238-250.

41. Chinchar V.G., Bryan L., Silphadaung U., Noga E., Wade D., Rollins-Smith L. Inactivation of viruses infecting ectothermic animals by amphibian and piscine antimicrobial peptides // Virology, 2004, vol. 323, no. 2, pp. 268-275.

42. Clancy C.J., Kalil A.C., Fowler V.G., Ghedin E., Kolls L.K., Nguyen M.H. Emerging and resistant infections // Ann. Am. Thorac. Soc., 2014, vol. 11, no. S4, pp. 193–200.

43. Coldrich A., Aliscouper R.F., Dieser A.A., Freimann А. Interaction of laser beam with virus particles // Brit. J. Laser Spectroscopy, 1986, vol. 12, pp. 35-43.

44. Cole A.M., Wang W., Waring A.J., Lehrer R.I. Retrocyclins: using past as prologue // Curr. Protein Pept. Sci., 2004, vol. 5, no. 5, pp. 373-381.

45. Conibear A.C., Craik D.J. The chemistry and biology of theta defensins // Angew Chem. Int. Ed. Engl., 2014, vol. 53, no. 40, pp. 10612-10623.

46. Dean R.E., O'Brien L.M., Thwaite J.E., Fox M.A., Atkins H., Ulaeto D.O. A carpet-based mechanism for direct antimicrobial peptide activity against vaccinia virus membranes // Peptides, 2010, vol. 31, no. 11, pp. 1966-1972.

47. Desriac F., Jegou C., Balnois E., Brillet B., Le Chevalier P., Fleury Y. Antimicrobial peptides from marine proteobacteria // Mar Drugs., 2013, vol. 11. no. 10, pp. 3632-3660.

48. Diamond G., Beckloff N., Weinberg A., Kisich K.O. The roles of antimicrobial peptides in innate host Defense // Curr. Pharm. Des., 2009, vol. 15, no. 21, pp. 2377-2392.

49. Doss M., White M.R., Tecle T., Gantz D., Crouch E.C., Jung G., Ruchala P., Waring A.J., Lehrer R.I., Hartshorn K.L. Interactions of alpha-, beta-, and theta-defensins with influenza A virus and surfactant protein D // J. Immunol., 2009, vol. 182, pp. 7878-7887.

50. Droin N., Hendra J.B., Ducoroy P., Solary E. Human defensins as cancer biomarkers and antitumor molecules // J. Proteomics, 2009, vol. 72, no. 6, pp. 918-927.

51. Ezadi F., Ardebili A., Mirnejad R. Antimicrobial susceptibility testing for polymyxins: challenges, issues, and recommendations // J. Clin. Microbiol., 2019, vol. 57. no. 4, pp. e01390-18.

52. Falco A., Barrajon-Catalan E., Menendez-Gutierrez M.P., Coll J., Micol V., Estepa A. Melittin-loaded immunoliposomes against viral surface proteins, a new approach to antiviral therapy // Antivir. Res., 2013, vol. 97, no. 2, pp. 218-221.

53. Freimann R.K. Interactions between solvate envelopes of particles: III. Solvate envelope of influenza virions // Brit. J. Phys. Chem., 1984, vol. 34, pp. 134-143.

54. Fujimoto M., Sakata T., Tsuruta Y., Iwagami S., Teraoka H. Glucocorticoid treatment reduces prostacyclin synthesis in response to limited stimuli // Thromb. Res., 1991, vol. 61, no. 1, pp. 11-21.

55. Gause G.F., Brazhnikova M.G. Gramicidin S origin and mode of action // Lancet, 1944, vol. 244, no. 6327, pp. 715-716.

56. Haney E.F., Straus S.K., Hancock R.E. Reassessing the host defense peptide landscape // Front. Chem., 2019, vol. 7, pp. 43.

57. Hood J.L., Jallouk A.P., Campbell N., Ratner L., Wickline S.A. Cytolytic nanoparticles attenuate HIV-1 infectivity // Antivir. Ther., 2013, vol. 18, no. 1, pp. 95-103.

58. Hubbard B.K., Walsh C.T. Vancomycin Assembly: Nature's Way // Angew. Chem. Int. Ed., 2003, vol. 42, no. 7, pp. 730-765.

59. Lecaille F., Lalmanach G., Andrault P.M. Antimicrobial proteins and peptides in human lung diseases: A friend and foe partnership with host proteases // Biochimie, 2016, vol. 122, no. 151-168.

60. Lehrer R.I., Cole A.M., Selsted M.E. θ-Defensins: cyclic peptides with endless potential // J. Biol. Chem., 2012, vol. 287, no. 32, pp. 27014-27019.

61. Ling R., Dai Y., Huang B., Huang W., Yu J., Lu X., Jiang Y. In silico design of antiviral peptides targeting the spike protein of SARS-CoV-2 // Peptides, 2020, vol. 130, id: 170328.

62. Mallik K. Use of isoelectric point for fast identification of anti-SARS-CoV-2 coronavirus proteins // Preprints, 2020, id: 2020050270.

63. Malmsten M. Antimicrobial peptides // Ups. J. Med. Sci., 2014, vol. 119, no. 2, pp. 199-204.

64. Marcos J.F., Beachy R.N., Houghten R.A., Blondelle S.E., Perez-Paya E. Inhibition of a plant virus infection by analogs of melittin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1995, vol. 92, no. 26, pp. 12466-12469.

65. Matusevich O.V., Egorov V.V., Gluzdikov I.A., Titov M.I., Zarubaev V.V., Shtrob A.A., Slita A.V., Dukov M.I., Shurygina P.S., Smirnova T.D., Kudryavtsev I.V., Vasin A.V., Kiselev O.I. Synthesis and antiviral activity of PB1 component of the influenza A RNA polymerase peptide fragments // Antiviral Research, 2015, vol. 113, pp. 4-10.

66. Memariani H., Memariani M., Moravvej H., Shahidi-Dadras M. Melittin: a venom-derived peptide with promising anti-viral properties // Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. Dis., 2020, vol. 39, no. 1, pp. 5-17.

67. Michen B., Graule T. Isoelectric points of viruses // J. Appl. Microbiol., 2010, vol. 109, no. 2, pp. 388-397.

68. Nakatsuji T., Chen T.H., Narala S., Chun K.A., Two A.M., Yun T., Shafiq F., Kotol P.F., Bouslimani A., Melnik A.V., Latif H., Kim J.N., Lockhart A., Artis K., David G., Taylor P., Streib J., Dorrestein P.C., Grier A., Gill S.R., Zengler K., Hata T.R., Leung D.Y., Gallo R.L. Antimicrobials from human skin commensal bacteria protect against Staphylococcus aureus and are deficient in atopic dermatitis // Sci. Transl. Med., 2017, vol. 9, no. 378, pp. eaah4680.

69. Nguyen T.X., Cole A.M., Lehrer R.I. Evolution of primate theta-defensins: a serpentine path to a sweet tooth // Peptides, 2003, vol. 24, no. 11, pp. 1647-1654.

70. Nguyen L.T., Haney E.F., Vogel H.J. The expanding scope of antimicrobial peptide structures and their modes of action // Trends in Biotechnology, 2011, vol. 29, no. 9, pp. 464-472.

71. Oh R., Lee M.J., Kim Y.O., Nam B.H., Kong H.J., Kim J.W., Park J.Y., Seo J.K., Kim D.G. Myticusin-beta, antimicrobial peptide from the marine bivalve, Mytilus coruscus // Fish Shellfish Immunol., 2020, vol. 99, pp. 342-352.

72. Penberthy W.T., Chari S., Cole A.L., Cole A.M. Retrocyclins and their activity against HIV-1 // Cell Mol. Life Sci., 2011, vol. 68, no. 13, pp. 2231-2242.

73. Peng H.T., Blostein M.D., Shek P.N. Characterization of in vitro hemostatic peptide effects by thromboelastography // Clin. Appl. Thromb. Hemost., 2012, vol. 18, no. 1, pp. 27-34.

74. Picoli T., Peter C.M., Vargas G.D., Hubner S.O., de Lima M., Fischer G. Antiviral and virucidal potential of melittin and apamin against bovine herpesvirus type 1 and bovine viral diarrhea virus // Pesq. Vet. Bras., 2018, vol. 38, no. 4, pp. 595-604.

75. Prado M., Solano-Trejos G., Lomonte B. Acute physiopathological effects of honeybee (Apis mellifera) envenoming by subcutaneous route in a mouse model // Toxicon, 2010, vol. 56, no. 6, pp. 1007-1017.

76. Saikia K., Chaudhary N. Antimicrobial peptides from C-terminal amphipathic region of E. coli FtsA // Biochim. Biophys. Acta Biomembr., 2018, vol. 1860, no. 12, pp. 2506-2514.

77. Schaal J.B., Maretzky T., Tran D.Q., Tran P.A., Tongaonkar P., Blobel C.P., Ouellette A.J., Selsted M.E. Macrocyclic θ-defensins suppress tumor necrosis factor-α (TNF-α) shedding by inhibition of TNF-α-converting enzyme // J. Biol. Chem., 2018, vol. 293, no. 8, pp. 2725-2734.

78. Scheller C., Krebs F., Minkner R., Astner I., Gil-Moles M., Watzig H. Physicochemical properties of SARS-CoV-2 for drug targeting, virus inactivation and attenuation, vaccine formulation and quality control // Electrophoresis, 2020, vol. 41, no. 13-14, pp. 1137-1151.

79. Sperstad S.V., Haug T., Blencke H.M., Styrvold O.B., Li C., Stensvåg K. Antimicrobial peptides from marine invertebrates: challenges and perspectives in marine antimicrobial peptide discovery // Biotechnol. Adv., 2011, vol. 29, no. 5, pp. 519-530.

80. Subbalakshmi C., Sitaram N. Mechanism of antimicrobial action of indolicidin // FEMS Microbiol. Lett., 1998, vol. 160, pp. 91-96.

81. Terwilliger T.C., Eisenberg D. The structure of melittin. II. Interpretation of the structure // J. Biol. Chem., 1982, vol. 257, no. 11, pp. 6016-6022.

82. Toke O. Antimicrobial peptides: new candidates in the fight against bacterial infections // Curr. Trends Pept. Sci., 2005, vol. 80, no. 6, pp. 717-735.

83. Tonk M., Vilcinskas A., Rahnamaeian M. Insect antimicrobial peptides: potential tools for the prevention of skin cancer // Appl. Microbiol. Biotechnol., 2016, vol. 100, pp. 7397-7405.

84. Uddin M.B., Lee B.H., Nikapitiya C., Kim J.H., Kim T.H., Lee H.C., Kim C.G., Lee J.S., Kim C.J. Inhibitory effects of bee venom and its components against viruses in vitro and in vivo // J. Microbiol., 2016, vol. 54, no. 12, pp. 853-866.

85. Veldhuis J.D., Demers L.M. Mechanism(s) by which activation of protein kinase C is coupled to prostacyclin synthesis in granulosa cells // Mol. Cell Endocrinol., 1989, vol. 63, no. 1-2, pp. 219-226.

86. Veloso Jun. P.H.H., Simon K.S., de Castro R.J.A., Coelho L.C., Erazo F.A.H., de Souza A.C.B., das Neves R.C., Lozano V.F., Schwartz E.F., Tavares A.H., Mortari M.R., Junqueira-Kipnis A.P., Silva-Pereira I., Bocca A.L. Peptides ToAP3 and ToAP4 decrease release of inflammatory cytokines through TLR-4 blocking // Biomed. Pharmacother., 2019, vol. 118, id: 109152.

87. Venkataraman N., Cole A.L., Ruchala P., Waring A.J., Lehrer R.I., Stuchlik O., Pohl J., Cole A.M. Reawakening retrocyclins: ancestral human defensins active against HIV-1 // PLoS Biol., 2009, vol. 7, no. 4, pp. e95.

88. Vergis J., Malik S.S., Pathak R., Kumar M., Ramanjaneya S., Kurkure N.V., Barbuddhe S.B., Rawool D.B. Antimicrobial efficacy of indolicidin against multi-drug resistant enteroaggregative Escherichia coli in a Galleria mellonella model // Front. Microbiol., 2019, vol. 10, id: 2723.

89. Wachinger M., Kleinschmidt A., Winder D., von Pechmann N., Ludvigsen A., Neumann M., Holle R., Salmons B., Erfle V., Brack Werner R. Antimicrobial peptides melittin and cecropin inhibit replication of human immunodeficiency virus 1 by suppressing viral gene expression // J. Gen. Virol., 1998, vol. 79, no. 4, pp. 731-740.

90. Wallace B.A. Structure of gramicidin A // Biophys. J., 1986, vol. 49, no. 1, pp. 295-306.

91. Wang G., Li X., Wang Z. APD3: the antimicrobial peptide database as a tool for research and education // Nucleic Acids Research, 2016, vol. 44, no. D1, pp. D1087-D1093.

92. Wiesner J., Vilcinskas A. Antimicrobial peptides: The ancient arm of the human immune system // Virulence, 2010, vol. 1, no. 5, pp. 440-464.

93. Wohlford-Lenane C.L., Meyerholz D.K., Perlman S., Zhou H., Tran D., Selsted M.E., McCray P.B. Jr. Rhesus theta-defensin prevents death in a mouse model of severe acute respiratory syndrome coronavirus pulmonary disease // J. Virol., 2009, vol. 83, no. 21, pp. 11385-11390.

94. Wu Q., Patocka J., Kuca K. Insect antimicrobial peptides, a mini review // Toxins (Basel), 2018, vol. 10, no. 11, pp. 461.

95. Xia S., Liu M., Wang C., Xu W., Lan Q., Feng S., Qi F., Bao L., Du L., Liu S., Qin C., Sun F., Shi Z., Zhu Y., Jiang S., Lu L. Inhibition of SARS-CoV-2 (previously 2019-nCoV) infection by a highly potent pan-coronavirus fusion inhibitor targeting its spike protein that harbors a high capacity to mediate membrane fusion // Cell Res., 2020, vol. 30, no. 4, pp. 343-355.

96. Xia S., Yan L., Xu W., Agrawal A.S., Algaissi A., Tseng C.K., Wang Q., Du L., Tan W., Wilson I.A., Jiang S., Yang B., Lu L. A pan-coronavirus fusion inhibitor targeting the HR1 domain of human coronavirus spike // Sci. Adv., 2019, vol. 5, no. 4, id: eaav4580.

97. Yang D., Chertov O., Oppenheim J.J. Participation of mammalian defensins and cathelicidins in anti-microbial immunity: receptors and activities of human defensins and cathelicidin (LL-37) // J. Leukoc. Biol., 2001, vol. 69, no. 5, pp. 691-697.

98. Yasin B., Pang M., Turner J.S., Cho Y., Dinh N.N., Waring A.J., Lehrer R.I., Wagar E.A. Evaluation of the inactivation of infectious Herpes simplex virus by host-defense peptides // Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. Dis., 2000, vol. 19, no. 3, pp. 187-194.

99. Yazici A., Ortucu S., Taskin M., Marinelli L. Natural-based antibiofilm and antimicrobial peptides from microorganisms // Curr. Top. Med. Chem., 2018, vol. 18, no. 24, pp. 2102-2107.

100. Ye Q., Wang B., Mao J. The pathogenesis and treatment of the `Cytokine Storm' in COVID-19. Journal of Infection, 2020, pii: S0163-4453(20)30165-1.

101. Yi H.Y., Chowdhury M., Huang Y.D., Yu X.Q. Insect antimicrobial peptides and their applications // Appl. Microbiol. Biotechnol., 2014, vol. 98, no. 13, pp. 5807-5822.

102. Zasloff M. Antimicrobial peptides of multicellular organisms // Nature, 2002, vol. 415, pp. 389.

103. Zavascki A.P., Goldani L.Z., Li J., Nation R.L. Polymyxin B for the treatment of multidrug-resistant pathogens: a critical review // J. Antimicrob. Chemother., 2007, vol. 60, pp. 1206-1215.

104. Zeth K., Sancho-Vaello E. The human antimicrobial peptides dermcidin and LL-37 show novel distinct pathways in membrane interactions // Front. Chem., 2017, vol. 5, pp. 86.

105. Zhang L.J., Gallo R.L.. Antimicrobial peptides // Curr. Biol., 2016, vol. 26, no. 1, pp. R14-R19.

106. Zhao H., Mattila J.P., Holopainen J.M., Kinnunen P.K. Comparison of the membrane association of two antimicrobial peptides, magainin 2 and indolicidin // Biophys. J., 2001, vol. 81, no. 5, pp. 2979-2991.

107. Zhu Y., Yu D., Yan H., Chong H., He Y. Design of potent membrane fusion inhibitors against SARS-CoV-2, an emerging coronavirus with high fusogenic activity // J. Virol., 2020, vol. 94, no. 14, pp. e00635-20.


Дополнительные файлы

1. Метаданные
Тема Метаданные
Тип Метаданные
Скачать (14KB)    
Метаданные
2. Резюме
Тема Резюме отдельным файлом
Тип Резюме
Скачать (13KB)    
Метаданные
3. Резюме на английском языке
Тема Резюме на английском языке
Тип Резюме на английском языке
Скачать (13KB)    
Метаданные
4. Издательство
Тема
Тип Исследовательские инструменты
Скачать (4MB)    
Метаданные

Для цитирования:


Щелканов М.Ю., Цыбульский А.В., Дедков В.Г., Галкина И.В., Малеев В.В. АНТИМИКРОБНЫЕ ПЕПТИДЫ КАК ПЕРСПЕКТИВНЫЕ СРЕДСТВА ТЕРАПИИ ПЕРВИЧНЫХ ВИРУСНЫХ ПНЕВМОНИЙ. Инфекция и иммунитет. 2020;.

Просмотров: 29


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2220-7619 (Print)
ISSN 2313-7398 (Online)